蛋白質是種復雜的有機化合物，舊稱“朊"。蛋白質這概念早是由瑞典化學永斯·貝采利烏斯于1838年提出，但當時人們對于蛋白質在機體中的核心作用并不了解。1926年，詹姆斯·B·薩姆納揭示尿素酶是蛋白質，次證明了酶是蛋白質。第個被測序的抗原肽蛋白質是胰島素，由弗雷德里克·桑格完成，他也因此獲得1958年度的諾貝爾化學獎。先被解析的蛋白質結構包括血紅蛋白和肌紅蛋白的結構，所用方法為X射線晶體學；該工作由馬克斯·佩魯茨和約翰·肯德魯于1958年分別完成，他們也因此獲得1962年度的諾貝爾化學獎。結構：蛋白質是由氨基酸分子呈線性排列所形成，相鄰氨基酸殘基的羧基和氨基通過肽鍵連接在起。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種“標準"氨基酸。在抗原肽蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯后修飾而發(fā)生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調(diào)控。多個蛋白質可以起，往往是通過結合在起形成穩(wěn)定的蛋白質復合物，發(fā)揮某特定功能。所有氨基酸都有共同的結構特征，包括與氨基連接的α碳原子，個羧基和連接在α碳原子上的不同的側鏈。但有著與這種基本結構不同之處：它含有個側鏈與氨基連接在起所形成的特殊的環(huán)狀結構，使得其氨基在肽鍵中的構象相對固定。.標準氨基酸的側鏈是構成蛋白質結構的重要元素，它們具有不同的化學性質，因此對于蛋白質的功能至關重要。 多肽鏈中的氨基酸之間是通過脫水反應所形成的肽鍵來互相連接；旦形成肽鍵成為蛋白質的部分，氨基酸就被稱為“殘基"，而連接在鏈的碳、氮、氧原子被稱為“主鏈"或“蛋白質骨架"。由于肽鍵有兩種共振態(tài)，具有定的雙鍵特性，使得相鄰α碳之間形成肽平面；而肽鍵兩側的面角確定了蛋白質骨架的局部形態(tài)。由于氨基酸的非對稱性（兩端分別具有氨基和羧基），蛋白質鏈具有方向性。蛋白質鏈的起始端有自由的氨基，被稱為N端或氨基端；尾端則有自由的羧基，被稱為C端或羧基端。功能：與其他生物大分子（如多糖和核酸）樣，蛋白質是地球上生物體中的必要組成成分，參與了細胞生命活動的每個進程。酶是常見的類蛋白質，它們催化生物化學反應，尤其對于生物體的代謝至關重要。除了酶之外，還有許多結構性或機械性蛋白質，如肌肉中的肌動蛋白和肌球蛋白，以及細胞骨架中的微管蛋白（參與形成細胞內(nèi)的支撐網(wǎng)絡以維持細胞外形）。另外些抗原肽蛋白質則參與細胞信號傳導、**反應、細胞黏附和細胞周期調(diào)控等。同時，蛋白質也是人們?nèi)粘ｏ嬍持斜匦璧臓I養(yǎng)物質，這是因為動物自身無法合成所有必需氨基酸；通過消化所攝入的蛋白質食物（將蛋白質降解為氨基酸），人體就可以將吸收的氨基酸用于自身的蛋白質合成。其他：“蛋白質"、“多肽"和“肽"這些名詞的含義在定程度上有重疊，經(jīng)常容易混淆?！暗鞍踪|"通常指具有完整生物學功能并有穩(wěn)定結構的分子；而“肽"則通常指段較短的氨基酸寡聚體，常常沒有穩(wěn)定的三維結構。然而，“蛋白質"和“肽"之間的界限很模糊，通常以20-30個殘基為界。“多肽"可以指任何長度的氨基酸線性單鏈分子，但常常表示缺少穩(wěn)定的三結構。
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