研究人員發(fā)現(xiàn)細胞內(nèi)新調(diào)節(jié)機制來清除

來源：上海酶聯(lián)生物耗材有限公司 2013年11月11日 23:45

研究人員發(fā)現(xiàn)在這項研究中，圣裘德兒童研究醫(yī)院研究人員利用X射線晶體學(xué)來確定出參與腎小球蛋白與RBX1蛋白和cullin-RING泛素連接酶中的另一種組分相互作用的結(jié)構(gòu)。

隨后的測試也表明腎小球蛋白緊密地結(jié)合到RBX1蛋白的表面上。這種結(jié)合阻止攜帶泛素標(biāo)簽的cullin-RING泛素連接酶運送泛素。這種結(jié)構(gòu)也提示著與球形細胞靜脈畸形（glomuvenous malformation）相關(guān)聯(lián)的腎小球蛋白突變?nèi)绾巫柚惯@種蛋白結(jié)合到RBX1蛋白上。

攜帶泛素蛋白的cullin-RING泛素連接酶必須結(jié)合到RBX1蛋白上來完成泛素化過程。研究人員發(fā)現(xiàn)腎小球蛋白結(jié)合到cullin-RING泛素連接酶結(jié)合到RBX1蛋白上的相同位點上，從而破壞泛素化。

論文*作者David Duda博士說，“RBX1蛋白潛在地調(diào)節(jié)著細胞內(nèi)上千個不同蛋白。腎小球蛋白代表著一種調(diào)節(jié)這類RBX1相關(guān)性蛋白的新方式。腎小球蛋白通過結(jié)合到RBX1蛋白上來調(diào)節(jié)cullin-RING泛素連接酶。他們還報道腎小球蛋白并沒有結(jié)合到與RBX1蛋白相關(guān)的RBX2蛋白上。

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